Métabolisme azoté chez les plantes: manières, utilisation et autres détails

Métabolisme azoté chez les plantes: manières, utilisation et autres détails!

Il existe une grande variété de composés azotés dans une cellule. Les protéines qui constituent l’ingrédient essentiel du protoplasme, les acides nucléiques qui déterminent les frontières morphologiques et physiologiques d’une espèce ainsi que ses différents membres, les enzymes, les vitamines, les hormones, les alcaloïdes, les glycosides, etc., sont tous de nature azotée.

L'atmosphère est la source ultime d'azote. Sauf le petit nombre d'espèces capables de fixer l'azote atmosphérique et de l'utiliser pour synthétiser les innombrables substances azotées dont elles ont besoin, toutes les plantes tirent leur besoin en azote du sol.

Les nitrates et les sels ammoniacaux qui font partie du milieu minéral du sol sont absorbés par les racines et utilisés dans le métabolisme de la plante par l'azote. Ainsi, les plantes obtiennent leurs besoins en azote de quatre manières différentes:

(1) sous forme d'azote moléculaire;

(2) sous forme d'azote organique;

(3) sous forme d'azote ammoniacal et

(4) sous forme d'azote nitrique.

Utilisation de l'azote moléculaire:

Très peu d'organismes sont capables de se fixer à l'azote, c'est-à-dire d'utiliser l'azote atmosphérique dans la synthèse de composés azotés. La bactérie symbiotique fixatrice d'azote la plus connue est Rliizobium. Cette bactérie vit dans le sol pour former des nodules racinaires dans les plantes appartenant à la famille des légumineuses telles que les haricots, les pois chiches, les arachides et le soja.

Certaines bactéries libres telles que Azotobacter et Clostridium pasteurianum sont également capables de fixer l'azote atmosphérique. Rhodospirillum, Rhodopseudomonas et Chromatium qui peuvent photosynthèse peuvent également fixer l'azote. Mais la réduction de l'azote s'effectue par le biais de certains donneurs d'électrons réduits tels que le sulfure, le soufre, l'hydrogène ou des composés organiques, et non pas en utilisant de l'énergie lumineuse.

Parmi les autres algues bleu-vertes, telles que Anabaena et Nostoc, figurent d'autres organismes fixateurs d'azote. Habituellement, ils vivent librement, mais ils forment parfois une association symbiotique au fur et à mesure qu'ils se trouvent dans les racines coralloïdes du Cycas et les feuilles de la fougère aquatique Azolla.

La formation de nodules dans les légumineuses a été étudiée en détail. Lorsqu’on examine une partie du nodule racinaire, celle-ci apparaît rosâtre en raison de la présence d’un pigment appelé leghémoglobine. À l'instar de l'hémoglobine, la léghémoglobine est un désoxygénant. La synthèse de la leghémoglobine nécessite du cobalt, car il s’agit d’un élément essentiel de la vitamine B 12, un composé nécessaire à la production du pigment.

Le molybdène est également essentiel, mais son rôle n’est pas connu avec certitude; peut-être joue-t-il le rôle de cofacteur et facilite-t-il les réactions redox conduisant à la réduction de l'azote en ammoniac. L'enzyme qui catalyse la fixation de l'azote (nitrogénase) fonctionne dans des conditions aérobies. La leghémoglobine se combine avec l'oxygène et protège l'oxygène et protège la nitrogénase.

Les réactions exactes impliquées dans la réduction de l'azote moléculaire en ammoniac ne sont pas connues avec certitude. Cependant, la conversion de N 2 en NH 3 n’est pas un processus simple. Les voies possibles de réduction de l'azote moléculaire en ammoniac sont indiquées ci-dessous.

Utilisation de l'azote organique:

De nombreuses plantes utilisent des composés organiques azotés tels que les acides aminés et l'urée. Le mode d’utilisation de l’urée par les plantes n’est pas suffisamment élaboré, mais il est fort probable que l’uréase, enzyme qui agit sur l’urée, l’hydrolyse en deux molécules d’ammoniac et une d’anhydride carbonique. L'ammoniac est ensuite métabolisé de la manière habituelle.

Azote ammoniacal:

Les sels ammoniacaux sont souvent utilisés comme source d'azote par plusieurs plantes. Mais la rapidité avec laquelle une plante absorbe un composé ammoniacal dépend de la nature du sol et de son âge. Le radical ammoniacal absorbé par une plante est incorporé dans les amides, les acides aminés et les protéines.

Azote d'azote:

Les sols contiennent de bonnes quantités de nitrates et la plupart des plantes obtiennent leurs besoins en azote sous cette forme. En effet, plusieurs usines préfèrent l'azote nitrique à l'azote ammoniacal. L'azote nitrique est réduit en forme ammoniacale avant d'être incorporé dans l'un des composés azotés de la cellule. Dès 1895, Schulze suggéra la voie suivante pour cette réduction.

Nitrate -> Nitrite -> Hyponitrite -> Hydroxylamine -> Ammoniac

1. Réduction des nitrates en nitrites:

Elle est réalisée par l’agence de l’enzyme nitrate réductase. L'enzyme a FAD comme groupe prothétique et utilise NADPH ou NADH comme source de pouvoir réducteur.

Le molybdène est également essentiel pour la réduction des nitrates. Ceci est démontré par le fait que dans les plantes déficientes en molybdène, les nitrates s'accumulent; il sert de porteur d'électrons. Le schéma de transfert d'électrons qui se produit lors de la réduction des nitrates en nitrites peut être décrit comme indiqué ci-dessous.

2. Réduction des nitrites:

Venecko et Verner (1955) ont montré que la réduction du nitrate - azote en amino-azote se produit dans les feuilles intactes, à la lumière comme dans l'obscurité. Plus tôt en 1953, Evans et Nason avaient montré que dans les extraits de plantes contenant du NADPH, les nitrites disparaissaient lentement, mais il apparaît que le pouvoir réducteur de ce phénomène est fourni par le fractionnement photochimique de l'eau.

2HNO 2 + 2H 2 O -> 2NH 3 + 3O 2

Une enzyme réduisant les nitrites n'est pas encore isolée, bien que Nason, Abraham et Averback (1954) aient préparé un tel système enzymatique à partir de Neurospora. Ce système s’est révélé capable d’utiliser le NADH ou le NADPH comme donneur d’hydrogène.

Réduction d'hydroxylamine:

Nason (1955) et Frear et Burrel (1955) ont isolé l'enzyme qui convertit l'hydroxylamine en ammoniac à partir de Neurospora et de plantes supérieures, respectivement. Cette enzyme est également soupçonnée d’être une métalloflavoprotéine avec du manganèse comme cofacteur métallique. Il utilise également NADH en tant que donneur d'hydrogène.

NH 2 OH + NADH + H + -> NH 3 + NAD + H 2 O

En résumé l'équation selon le schéma de Schulze, nous avons

Finalement, l'ammoniac est intégré à l'acide aminé, soit l'acide glutamique ou l'acide aspartique. Celles-ci servent à initier une grande variété de réactions de transamination et donc à la construction de protéines.

Métabolisme des acides aminés:

La synthèse des acides aminés se produit principalement dans les racines et les feuilles où les nitrates sont réduits. Les cellules de ces régions doivent fournir les acides organiques nécessaires qui sont principalement formés dans le cycle de Krebs. Comme le cycle de Krebs se produit dans les mitochondries, on pense que les sites de synthèse des acides aminés sont les mitochondries. Les acides aminés sont formés par les méthodes suivantes:

1. Amination réductrice:

En présence d'une déshydrogénase et d'un pouvoir réducteur (NADH 2 ou NADPH.), L'ammoniac peut se combiner directement avec un céto-acide pour produire un acide aminé. Le substrat de l'amination réductrice est généralement l'acide a-cétogluturique, intermédiaire du cycle de Krebs. Il donne naissance à l'acide glutamique. L'acide glutamique est reconnu comme le point d'entrée de l'azote inorganique dans la voie métabolique.

La formation de l'acide glutamique s'effectue en deux étapes. Tout d'abord, l'acide a-cétoglutarique est aminé en a-iminoglutarique, puis par l'intermédiaire du NADPH et de l'acide glutamique déshydrogénase glutamique.

Outre l'acide α-cétoglutarique, d'autres acides organiques subissant une amination réductrice sont l'oxaloacétate et l'acide pyruvique.

2. Transamination:

Une fois qu'un acide aminé est organisé, il constitue le point de départ de la production d’autres acides aminés. Cela se produit par des réactions de transamination. Une réaction de transamination consiste à transférer un groupe amino d'un acide aminé à un acide organique, de sorte à former un autre acide aminé.

Une réaction de transamination typique peut être représentée comme suit:

Wilson, King et Burris (1954) ont démontré des réactions de transamination impliquant de l'acide glutamique et dix-sept autres acides aminés. Certains d'entre eux sont:

Acide glutamique + acide oxaloacétique Acide α-cétoglutarique + acide aspartique

Acide glutamique 4 Acide pyruvique Acide α-cétoglutarique + Alanine.

Un aspect important du métabolisme des acides aminés est qu’ils ne sont ni stockés ni excrétés.