Enzyme: Nomenclature, Nature Chimique et Mécanisme

Enzyme: nomenclature, nature chimique et mécanisme!

L’une des fonctions les plus importantes des protéines dans les cellules vivantes consiste à agir en tant qu’enzymes.

Le mot «enzyme» a été introduit pour la première fois par Kuhne en 1878. Il est dérivé du mot grec original enzyme (Gr. En-in, zyme-levain), qui signifie «dans la levure».

En 1896, Buchner réussit à extraire des cellules de levure une substance active dans la fermentation. Cette substance a ensuite été appelée zymase et représente une partie du système enzymatique impliqué dans la fermentation. En 1926, le professeur JB Sumner a isolé du haricot Jack, au moyen d'acétone, l'enzyme uréase sous forme cristalline.

Définition:

Une enzyme peut être définie comme un catalyseur biologique complexe produit par un organisme vivant dans ses cellules pour réguler les divers processus physiologiques du corps. Les enzymes fonctionnelles en dehors des cellules vivantes sont appelées exoenzymes, par exemple, les enzymes présentes dans les sucs digestifs, le lysozyme de larmes. Les enzymes fonctionnelles à l'intérieur des cellules vivantes sont appelées endozymes, telles que les enzymes du cycle de Krebs, les enzymes de la glycolyse, etc.

La substance sur laquelle une enzyme agit s'appelle le «substrat» et, de manière générale, l'enzyme elle-même tire son nom du substrat en ajoutant le suffixe «ase» à celui de substrat. Ainsi, par exemple, les protéases sont un groupe d’enzymes agissant sur les protéines, les lipases sont un groupe d’enzymes agissant sur des substances lipidiques et la maltase est le nom de l’enzyme agissant sur le maltose.

Parfois, le nom d'une enzyme indique la nature de la réaction qu'il provoque. Par exemple, une invertase qui transforme le saccharose en glucose et en fructose provoque l'inversion (processus dans lequel la matière première présentant un type de rotation optique donne des produits finis qui montrent le type opposé de rotation optique).

Nomenclature:

Un examen minutieux de la nomenclature des enzymes révèle que, dans de nombreux cas, il est à la fois incohérent et trompeur. Il ne manque pas non plus de cas où différents biochimistes ont donné des noms différents pour la même enzyme. Cette anomalie a été supprimée par la Commission internationale des enzymes dans son rapport de 1961.

La Commission a reconnu que chaque enzyme devrait comprendre: (1) le nom du substrat et (2) un mot se terminant par "ase" spécifiant un type de réaction catalytique similaire à celui de la succinique déshydrogénase, la pyruvate transaminase. Cette nomenclature est précise et systématique bien que, dans certains cas, elle soit longue et tordue. C’est pour cette raison que les noms triviaux sont conservés avec sanction officielle, mais uniquement en référence à leurs noms systématiques.

Le système moderne de classification des enzymes a été introduit par l'Union internationale de biochimie (IUB) en 1961. Il regroupe les enzymes dans les six catégories suivantes.

1. Oxydoréductases:

Ils participent aux réactions d'oxydation et de réduction ou au transfert d'électrons. Les oxydoréductases sont de trois types: oxydases, déshydrogénases et réductases, par exemple cytochrome oxydase (oxyde de cytochrome), succinate déshydrogénase, nitrate réductase.

2. Transferases:

Ils transfèrent un groupe d'une molécule à une autre, par exemple, la glutamate-pyruvate transaminase (transfère le groupe amino du glutamate au pyruvate pendant la synthèse de l'alanine). Le transfert de groupe chimique ne se produit pas dans l'État libre.

3. Hydrolases:

Ils décomposent les grosses molécules en molécules plus petites à l’aide de groupes hydrogène et hydroxyle de molécules d’eau. Le phénomène s'appelle hydrolyse. Les enzymes digestives appartiennent à ce groupe, par exemple l'amylase (hydrolyse de l'amidon), la sucrase et la lactase.

4. Lyases:

Les enzymes provoquent le clivage, l'élimination de groupes sans hydrolyse, l'addition de groupes pour former des doubles liaisons ou inverser, par exemple, l'histidine décarboxylase (transforme l'histidine en histamine et en CO2), l'aldolase (fructose-1, 6-diphosphate en dihydroxyacétone phosphate et glycéraldéhyde phosphate). ).

5. Isomérases:

Les enzymes provoquent un réarrangement de la structure de la molécule pour effectuer des changements isomériques. Ils sont de trois types, les isomérases (groupe aldose à cétose de l’inverse comme glucose 6-phosphate en fructose 6-phosphate), les épimérases (changement de position d’un constituant ou groupe carboné comme le xylulose phosphate en ribulose phosphate) et les mutases (décalage). la position du groupe latéral tel que glucoses-phosphate en glucose-l-phosphate).

6. Ligases:

(Synthetases). Les enzymes catalysent la liaison de deux produits chimiques à l’aide de l’énergie obtenue à partir de l’ATP, par exemple le phosphénol pyruvate PEP carboxylase (combine le pyrphénophénol avec du dioxyde de carbone formant un oxaloacétate accompagné d’une hydrolyse de l’ATP).

Le système moderne de nomenclature enzymatique introduit par l'Union internationale de biochimie (IUB) envisage une méthode permettant d'attribuer quatre nombres à une enzyme donnée, le premier chiffre indiquant la classe principale dans laquelle l'enzyme tombe, les deuxième et troisième respectivement la sous-classe et les sous-classes. et le quatrième est le numéro de série de l'enzyme dans sa sous-classe particulière; les quatre nombres sont séparés par des points.

Ainsi, la malique déshydrogénase se voit attribuer le numéro de commission de l'enzyme (Ec. No. 1) 1.1.1.37. Le premier 1 indique que l'enzyme est une oxydoréductase, le second 1 indique que l'enzyme agit sur le groupe CH-OH des donneurs et le troisième 1 indique que, dans la réaction que favorise l'enzyme, le NAD ou le NADP fonctionne comme une molécule accepteur 37, qui est le dernier numéro du numéro de série attribué à cette enzyme particulière. Il s'agit du groupe caractérisé par les propriétés indiquées par 1.1.1.

Nature chimique des enzymes:

Toutes les enzymes sont de nature protéique (Sumner, 1926) à l'exception des enzymes à ARN récemment découvertes. Certaines enzymes peuvent en outre contenir un groupe non protéique.

Sur la base de différences de nature chimique, les enzymes peuvent être décrites comme suit:

(i) Enzymes simples:

Certaines enzymes sont de simples protéines, c’est-à-dire que lors de l’hydrolyse, elles ne donnent que des acides aminés. Les enzymes digestives telles que la pepsine, la trypsine et la chymotrypsine sont de cette nature.

(ii) Enzymes conjuguées:

Il s’agit d’une enzyme formée de deux parties: une partie protéique appelée apoenzyme (flavoprotéine, par exemple) et une partie non protéique appelée cofacteur. L’enzyme complète, composée d’une apoenzyme et d’un cofacteur, est appelée holoenzyme.

Il ne peut y avoir d'activité enzymatique que lorsque les deux composants (apoenzyme et cofacteur) sont présents ensemble. Le cofacteur est parfois un simple ion métallique divalent (par exemple, Ca, Mg, Zn, Co, etc.) et parfois un composé organique non protéique. Cependant, certaines enzymes nécessitent les deux types de cofacteurs. Si le cofacteur est fermement lié à l'apoenzyme, on parle de groupe prosthétique.

Par exemple, les cytochromes sont les enzymes qui possèdent des porphyrines en tant que groupes prosthétiques. Si, au lieu d'être lié de manière plus ou moins permanente à l'apoenzyme, le cofacteur ne se fixe à l'apoenzyme qu'au moment de la réaction, on parle de coenzyme.

iii) Métallo-enzymes:

Les cofacteurs métalliques impliqués dans les réactions enzymatiques sont des cations monovalents (K ⁺ ) et divalents (Mg ⁺⁺, Mn ⁺⁺, Cu ⁺⁺ ). Celles-ci peuvent être tenues de manière lâche par l'enzyme ou, dans certains cas, entrer dans la composition de la molécule elle-même. Si le métal fait partie de la molécule, comme le fer de l’hémoglobine ou du cytochrome, les enzymes sont appelées métallo-enzymes.

iv) Isoenzymes (Isozymes):

À un moment donné, on croyait qu'un organisme n'avait qu'une seule enzyme pour une étape donnée d'une réaction métabolique. Il a été découvert par la suite qu'un certain nombre de variants d'une enzyme produisant le même produit pouvaient agir sur un substrat.

Les formes moléculaires multiples d'une enzyme présente dans le même organisme et ayant une activité de substrat similaire sont appelées isoenzymes ou isoenzymes. Plus de 100 enzymes sont connues pour avoir des isoenzymes. Ainsi, l'a-amylase de l'endosperme du blé a 16 isoenzymes, la lactic déshydrogénase en a 5, chez l'homme, tandis que l'alcool déshydrogénase a 4 isoenzymes dans le maïs. Les isoenzymes diffèrent par leur activité optimale et leur inhibition.

L'isozyme la plus étudiée est la lactic déshydrogénase (LDH), qui se présente sous cinq formes possibles dans les organes de la plupart des vertébrés, comme l'indique la séparation par électrophorèse sur gel d'amidon. Deux types de LDH fondamentalement différents se produisent. Un type, fortement inhibé par des concentrations relativement faibles de pyruvate, prédomine dans le cœur et est appelé LDH cardiaque.

L'autre type, moins facilement inhibé par le pyruvate, est présent dans de nombreux muscles squelettiques et s'appelle donc LDH musculaire. Le cœur LDH est constitué de 4 sous-unités identiques, appelées H sous-unités. La LDH musculaire est constituée de 4 sous-unités M identiques. Les deux types de sous-unités, H et M, ont des compositions en acides aminés, une cinétique enzymatique et des propriétés immunologiques différentes. Ces sous-unités dans différentes combinaisons produisent 5 isoenzymes.

Ils sont donc utiles à l'organisme pour s'adapter à diverses conditions environnementales.

Mécanisme d'action enzymatique:

L'enzyme favorise une réaction donnée, mais reste inchangé à la fin de la réaction. En 1913, Michaelis et Menten ont proposé qu'un complexe enzyme-substrat intermédiaire se forme au cours de l'activité enzymatique. Le schéma suivant peut être écrit pour illustrer le concept:

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui accélèrent la vitesse de réaction en modifiant les propriétés cinétiques. Ainsi, l’enzyme (E) exerce son rôle catalytique sur le substrat (S) en formant un complexe enzyme-substrat (ES) par une réaction réversible dans laquelle K ₁ est la constante de vitesse pour la formation de ES et K ₂ est la vitesse. constante pour la dissociation de ES en E et S.

Après la formation de l'ES, le substrat (S) est converti en produits, rendant ainsi l'enzyme (E) disponible pour une combinaison supplémentaire avec davantage de substrat. La vitesse de conversion de ES en produits de la réaction peut être indiquée par la constante K ₃ .

Chaque réaction catalysée par une enzyme a une valeur caractéristique de K _m, qui est la constante de Michalies-Menten, qui est une mesure de la tendance de l'enzyme et du substrat à se combiner.

De cette manière, la valeur K _m est un indice de l'affinité de l'enzyme pour son substrat particulier. Plus l'affinité d'une enzyme pour son substrat est grande, plus la valeur de K _{m est} basse.

Enzymes réduit l'énergie d'activation:

L'énergie d'activation est la quantité minimale d'énergie nécessaire à une molécule pour participer à une réaction. Les enzymes ont pour effet de réduire les besoins en énergie d'activation, favorisant ainsi des vitesses de réaction appréciables à des températures plus basses que celles qui seraient possibles autrement.

Les sites catalytiques:

Les enzymes sont beaucoup plus volumineuses que les molécules de substrat. Par conséquent, dans un substrat enzyme, le substrat n'est en contact qu'avec une très petite surface de la surface enzymatique. Cette partie de l'enzyme comprenant des résidus d'acides aminés et des liaisons peptidiques qui sont en contact physique avec le substrat mais essentielles pour l'activité catalytique réunies constitue un site actif, appelé actuellement site catalytique.

En excluant le site catalytique, le reste de la molécule d'enzyme peut être nécessaire pour maintenir la conformation tridimensionnelle correcte du site catalytique ou il peut simplement exister sans aucun rôle fonctionnel.

La structure d'un site catalytique a été étudiée dans certaines enzymes. C'est soit une crevasse sur l'enzyme comme dans la papaïne et la ribonucléase, soit une fosse profonde comme dans l'anhydrase carbonique. Quelle que soit la forme du site catalytique, on pense que le substrat correct se lie au site catalytique en produisant un complexe substrat-site catalytique.

Le terme liaison productive est souvent appliqué à ce complexe. En liaison productive, les enzymes et les substrats présentent des changements de conformation avec une réduction de l’énergie d’activation, de sorte que le substrat est converti en un produit.

Théories de l'action enzymatique:

1. Hypothèse de verrouillage et de clé:

Le complexe enzyme-substrat, imaginé pour la première fois par Emil Fischer vers 1884, supposait une union rigide entre clé et verrouillage. La partie de l'enzyme à laquelle le substrat (ou les substrats) se combine lors de la conversion en un produit s'appelle le site actif.

Si le site actif était rigide et spécifique pour un substrat donné, la réversibilité de la réaction ne se produirait pas car la structure du produit est différente de celle du substrat et ne s’ajusterait pas bien.

2. Théorie de l'ajustement induit:

Contrairement à un site actif de Fischer agencé de manière rigide, Daniel E. Koshland (1973) a mis en évidence que le site actif des enzymes pouvait être induit par une approche rapprochée du substrat (ou produit) afin de subir un changement de conformation permettant une meilleure combinaison. entre les deux.

Cette idée est maintenant largement connue sous le nom de théorie de l'ajustement induit et est illustrée ci-dessous. Apparemment, la structure du substrat est également modifiée au cours de nombreux cas d'ajustement induit, permettant ainsi un complexe enzyme-substrat plus fonctionnel.

Propriétés des enzymes:

1. La nature catalytique de l'enzyme a déjà été discutée en détail précédemment.

2. Réversibilité:

Théoriquement, toutes les réactions contrôlées par une enzyme sont réversibles. La réversibilité dépend toutefois des besoins en énergie, de la disponibilité du réactif, de la concentration des produits finis et du pH. Si le potentiel chimique des réactifs est très élevé par rapport à celui des produits, la réaction pourrait ne viser que la formation de produits, en raison de la loi chimique de l'action de masse. La plupart des réactions de décarboxylation et d'hydrolyse sont irréversibles.

La même enzyme facilite le mouvement en avant et en arrière d’une réaction, si cela est possible thermodynamiquement. Un exemple convaincant est vu dans les voies de la respiration et de la photosynthèse. Les enzymes de la glycolyse et de la voie du pentose phosphate ne dissolvent pas le glucose. Certaines de ces enzymes agissent en sens inverse dans la photosynthèse et construisent le glucose à partir de dioxyde de carbone et d'eau.

3. sensibilité à la chaleur:

Toutes les enzymes sont sensibles à la chaleur ou thermolabiles. La plupart des enzymes fonctionnent de manière optimale entre 25 et 35 ° C. Elles deviennent inactives à des températures de congélation et dénaturées à 50-55 ° C. Cependant, les algues thermiques et les bactéries sont une exception. Leurs enzymes restent fonctionnelles même à 80 ° C. Les enzymes des graines et des spores ne sont pas non plus dénaturées à 60 ° -70 ° C.

4. sensible au pH:

Chaque enzyme fonctionne à un pH particulier, par exemple la pepsine (2 pH), la sucrase (4-5 pH), la trypsine (8, 5 pH). Un changement de pH rend les enzymes inefficaces.

5. Spécificité des actions:

Les enzymes montrent une spécificité vis-à-vis des substrats sur lesquels elles exercent leur rôle catalytique. Cette propriété unique des enzymes est déterminée par: (1) la configuration structurelle de la molécule de substrat, (2) la conformation de l'enzyme et (3) les sites actifs ou catalytiques de l'enzyme. La spécificité des enzymes au substrat est de deux types: la spécificité de groupe et la stéréospécificité.

Les enzymes présentent généralement une spécificité de groupe, c'est-à-dire qu'elles n'attaquent qu'un groupe de composés chimiquement apparentés. La spécificité de groupe peut être une spécificité relative de groupe, auquel cas l'enzyme fonctionne sur un certain nombre de substrats homologues.

Ainsi, l'hexokinase transfère le groupe phosphate de l'ATP à au moins 23 hexoses ou leurs dérivés tels que le glucose, le mannose, le fructose et la glucosamine. Certaines des enzymes spécifiques à un groupe présentent une spécificité absolue, ce qui signifie que l'enzyme n'agit que sur un seul composé et non sur ses homologues. Le mannose, la glucokinase et la fructokinase sont respectivement impliqués dans la phosphorylation des hexoses, du mannose, du glucose et du fructose.

Les enzymes présentent également une stéréospécificité vis-à-vis du substrat et sont présentées avec des isomères optiques et géométriques.

(i) Si l'enzyme présente une spécificité optique, il agit soit sur l'isomère de dextro (D), soit sur l'isomère laevo (L) des composés. Ainsi, D. aminoacid oxydase oxyde seulement D. acides aminés et L. aminoacid oxydases ne réagissent qu'avec L. acides aminés.

(ii) La spécificité géométrique se manifeste vis-à-vis des isomères cis et trans. Les acides fumarique et malique sont deux isomères géométriques. L'hydratase fumarique agit uniquement sur l'acide fumarique trans-isomère, mais pas sur l'acide malique cis-isomère.

6. Inhibition enzymatique:

Les substances ou composés qui diminuent la vitesse d'une réaction catalysée par une enzyme sont connus sous le nom d'inhibiteurs et le phénomène est décrit comme une inhibition enzymatique. Il existe trois types d'inhibitions.

(i) Inhibition compétitive:

Lorsqu'un composé entre en compétition avec un substrat pour le site actif sur la protéine enzymatique et réduit ainsi l'activité catalytique de cette enzyme, le composé est considéré comme un inhibiteur compétitif. L'inhibition par de tels analogues structuraux (appelés antimétabolites), qui est inversée en ajoutant simplement plus de substrat au mélange réactionnel, est connue sous le nom d'inhibition compétitive.

Par exemple, la succinate déshydrogénase oxyde facilement l'acide succinique en acide fumarique. Si l'on ajoute des concentrations croissantes d'acide malonique, dont la structure ressemble à celle de l'acide succinique, l'activité de la déshydrogénase succinique diminue considérablement.

L'inhibition peut maintenant être inversée en augmentant à son tour la concentration en acide succinique du substrat. La quantité d'inhibition dans ce type d'inhibition est liée à (i) la concentration en inhibiteur, (ii) la concentration en substrat et les affinités relatives de l'inhibiteur et du substrat. L'effet inhibiteur est réversible.

On peut déterminer si un inhibiteur est compétitif ou non en construisant le tracé de Lineiveaver-Burk. Les inhibiteurs compétitifs modifient K _m de l’enzyme car ils occupent les sites actifs. Cependant, ils ne modifient pas la vitesse maximale ou maximale de la réaction.

(ii) Inhibition non compétitive:

Le type d'inhibition qui ne peut pas être inversé en augmentant la concentration en substrat est appelé inhibition non compétitive. L'inhibiteur se combine plutôt fortement avec un site de l'enzyme autre que le site actif et cet effet n'est pas surmonté en augmentant simplement la concentration en substrat.

La quantité d'inhibition dans ce type d'inhibition est liée à (a) la concentration d'inhibiteur et à (b) l'affinité des inhibiteurs pour l'enzyme. La concentration en substrat n'a aucun effet sur ce système et des inhibiteurs non compétitifs modifient le V _max et non le K _m de l'enzyme.

Le cyanure, les azotures et les métaux lourds tels que l'argent, le mercure, le plomb, etc. sont quelques exemples d'inhibiteurs non compétitifs qui se combinent avec ou détruisent les groupes sulfhydryle essentiels ou le composant métallique des enzymes.

(iii) inhibition de la rétroaction (produit fini):

Lorsque le produit final d'une réaction sert à empêcher la formation de l'un de ses propres précurseurs en inhibant l'action de l'enzyme catalysant la réaction même, l'inhibition est appelée inhibition par réaction.

L'inhibition de la conversion de A en B par X serait une telle inhibition. Ici, X, le produit final de la réaction, sert à empêcher la formation de l’un de ses propres précurseurs (B) en inhibant l’action de l’enzyme a 'qui catalyse le passage de A à B.

Dans ce cas, l'enzyme "a" peut être appelée le stimulateur puisque toute la séquence en est efficacement régulée. Un exemple concret est la formation de cytidine triphosphate (CTP) à partir d'acide aspartique et de phosphate de carbamyle chez E. coli.

À mesure qu’une concentration critique de CTP se forme, le triphosphate ralentit sa propre formation en inhibant l’enzyme, l’aspartate transcarbamylase (ATCase), qui catalyse l’étape du stimulateur de sa propre synthèse. Lorsque la concentration en triphosphate est suffisamment réduite par l'utilisation métabolique, l'inhibition est libérée et sa synthèse est renouvelée.

Facteurs influant sur l'action enzymatique et la cinétique enzymatique:

1. Concentration enzymatique:

Le taux d'une réaction biochimique augmente avec l'augmentation de la concentration en enzyme jusqu'à un point appelé point limite ou saturation. Au-delà, l'augmentation de la concentration en enzyme a peu d'effet.

2. Concentration en substrat:

La première analyse mathématique satisfaisante de l'effet de la concentration du substrat sur la vitesse de réaction d'une réaction catalysée par une enzyme a été réalisée par Michaelis et Menten (1913). Avec une concentration en enzyme fixe, une augmentation du substrat se traduira d'abord par une augmentation très rapide de la vitesse ou de la vitesse de réaction.

Cependant, à mesure que la concentration en substrat continue à augmenter, l'augmentation de la vitesse de réaction commence à ralentir jusqu'à ce que, avec une concentration en substrat élevée, aucun autre changement de vitesse ne soit observé. La vitesse de la réaction obtenue à cette concentration élevée en substrat est définie comme la vitesse maximale (V _m ) de la réaction catalysée par enzyme dans les conditions spécifiées et la vitesse de réaction initiale obtenue avec des concentrations de substrat inférieures au niveau de saturation est appelée V.

La concentration en substrat nécessaire pour obtenir la moitié de la vitesse maximale (V _m / 2) peut être facilement déterminée à partir de la figure ci-dessus et constitue une constante importante de la cinétique enzymatique. Il définit la constante de Michaelis ou K _m . En d’autres termes, K est défini comme la concentration de substrat lorsque V = ½ V _{m -} Dans des conditions de température, de pH et de force ionique du tampon soigneusement définies, cette constante K _{m se} rapproche de la constante de dissociation d’un complexe enzyme-substrat. L'inverse de K _m ou 1 / K _m, approximativement l'affinité d'une enzyme pour son substrat.

Cinétique de l'action enzymatique:

La constante de Michaelis K est d’une importance considérable car elle fournit le mode d’action d’une enzyme catalysant une réaction. Il convient de noter qu’à faible concentration de substrat, la relation vitesse-substrat est presque linéaire et obéit à la cinétique du premier ordre, c’est-à-dire que la vitesse de la réaction A–> B est directement proportionnelle à la concentration du substrat [A].

V = K '[A] bas [substrat]

Où V est la vitesse observée de la réaction à la concentration [A] et K 'est la constante de vitesse spécifique. Cependant, à forte concentration en substrat, la vitesse de la réaction est maximale et est indépendante du substrat [A]; par conséquent, il obéit à la cinétique d'ordre zéro.

V _m = K 'saturant [substrat]

L'équation de Michaelis-Menten qui décrit cette relation et explique de manière satisfaisante la courbe est la suivante:

V = Vm [S] / K _m + [S]

Où V = vitesse de réaction initiale à une concentration de substrat donnée [S]

K _m = constante de Michaelis, moles / litre.

V _m = Vitesse maximale aux concentrations de substrat saturé

[S] = Concentration en substrat en moles / litre

La détermination de K _m d'une réaction enzymatique par l'équation de Michaelis-Menten est en pratique difficile. Un résultat de cette équation appelé tracé de Line-weaver-Burk est souvent utilisé pour cette détermination.

1. température:

Une enzyme est active dans une plage de température étroite. La température à laquelle une enzyme montre son activité la plus élevée est appelée température optimale. L'activité enzymatique diminue au-dessus et au-dessous de cette température. En tant que catalyseurs, ils présentent une réactivité accrue avec la température, mais leur nature protéique les rend susceptibles de subir une dénaturation thermique supérieure à la température optimale.

2. pH:

Le pH auquel l'activité enzymatique maximale se produit varie considérablement d'une enzyme à l'autre. Ceci est connu comme l'optimum de pH. Toute modification mineure dans l'un ou l'autre sens tend à réduire considérablement l'activité enzymatique. Étant donné que les enzymes sont des protéines, les variations de pH affectent normalement le caractère ionique des groupes acide aminé et acide carboxylique situés à la surface de la protéine et ont donc une incidence marquée sur la nature catalytique d’une enzyme.

3. hydratation:

L'enzyme fonctionne au maximum sous l'activité cinétique accrue du substrat car la phase continue est plus élevée. C'est pourquoi les graines à faible teneur en eau enregistrent une activité enzymatique minimale alors que les substrats y abondent. Cependant, lors de la germination, l’activité enzymatique augmente fortement, en raison de l’absorption d’eau et, partant, de la promotion de l’activité cinétique des molécules du substrat.

Coenzymes:

En physiologie cellulaire, de nombreuses réactions enzymatiques sont complétées en présence de coenzymes. Ce sont des composés qui fonctionnent comme les enzymes, c’est-à-dire qu’ils accélèrent les réactions biologiques, mais ce ne sont pas des protéines comme les véritables enzymes.

Définition:

Une coenzyme peut être définie comme un type particulier de cofacteur, à savoir un composé organique non protéique, ou une molécule porteuse fonctionnant conjointement avec une enzyme particulière.

Si le cofacteur est fermement lié à l’apoenzyme, on l’appelle un groupe prothétique; et si, au lieu d'être lié de manière plus ou moins permanente à l'apoenzyme, le cofacteur organique ne s'attache à la protéine enzymatique qu'au moment de la réaction, on parle de coenzyme.

Dans les processus cellulaires, parfois des atomes d'hydrogène ou des électrons sont retirés d'un composé et transférés à un autre. Dans tous ces cas, une enzyme spécifique catalyse l'élimination, mais un coenzyme spécifique doit également être présent pour effectuer le transfert. La coenzyme rejoint temporairement ou accepte le groupe d'atomes éliminé et peut ensuite les transmettre à un autre composé accepteur.

Nature chimique des coenzymes:

La majorité des coenzymes sont des dérivés chimiques des nucléotides. Plus spécifiquement, dans la plupart des coenzymes, la partie base azotée des nucléotides est remplacée par une autre unité chimique. Cette unité elle-même est généralement un dérivé d'une vitamine particulière. Les coenzymes suivantes sont importantes pour la physiologie cellulaire.

(i) dérivés de flavine ou nucléotides de flavine (FMN et FAD)

(ii) Dérivés de pyridine ou nucléotides de pyridine (NAD et NADP).

(iii) Coenzyme A

(iv) Coenzyme Q

(iv) Cytochromes

(vi) pyrophosphate de thiamine

Ici seulement deux coenzymes sont décrites.

1. Nucléotides ou flavoprotéines de Flavin:

Un grand groupe d'enzymes respiratoires utilise comme cofacteur l'un des deux dérivés de la riboflavine (vitamine B ₂ ). Ce sont la flavine mononucléotide (FMN) et la flavine adénine nucléotide (FAD).

Structure:

La riboflavine est un composé constitué d'une protéine ribose et d'une portion de flavine, cette dernière étant une structure complexe à trois cycles. Dans les cellules, un groupe phosphate est lié à la riboflavine, ce qui donne un complexe de type nucléotide connu sous le nom de flavine mononucléotide (FMN) ou riboflavine monophosphate. Si FMN se joint à l'AMP, un dinucléotide connu sous le nom de flavine adénine dinucléotide (FAD) est formé.

Les fonctions:

La combinaison de FMN ou de FAD avec une apoenzyme est appelée flavoprotéine (FP). Les flavoprotéines ont catalysé l'élimination des ions hydrure (H ^- ) et hydrozen (H ⁺ ) d'un métabolite. Dans ces coenzymes, c'est la partie flavine de la molécule qui fournit l'emplacement spécifique pour la fixation temporaire d'hydrogène.

FMN + MH ₂ ——–> FADH ₂ + M

FMN + MH ₂ ——–> FMNH ₂ + M

Dans cette réaction, MH, représente un substrat, FADH, est la forme réduite de FAD et FMNH ₂ est la forme réduite de FMN. Le nucléotide à réduction de pyridine est une source importante d’hydrogène pour cette réaction.

H ⁺ + NADH + FAD ——–> NAD ⁺ + FADH ₂

Dans tous les cas, les flavoprotéines réduites transmettent leurs électrons aux cytochromes.

2. Coenzyme Q:

Cette enzyme est une quinone, appelée ubiquinone. Elle se trouve principalement dans les mitochondries mais également dans les noyaux de microsomes et de cellules, etc.

Structure:

La coenzyme Q ou ubiquinone consiste en une quinone avec une chaîne latérale dont la longueur varie avec la source des mitochondries. Dans la plupart des tissus d'origine animale, la quinone possède 10 unités d'isoprénoside dans sa chaîne latérale et s'appelle la coenzyme Q ₁₀ .

Une fonction:

La coenzyme Q est un composant nécessaire de la chaîne de transport d'électrons dans les mitochondries. Il sert de support d'hydrogène supplémentaire entre les coenzymes de flavine (FAD et FMN) et les cytochromes.

Q + FADH ₂ ——-> QH ₂ + FAD

Réduit (QH ₂ ) transfère ses électrons au cytochrome b dans les mitochondries.